LA HOMEOPATÍA, LAS ENZIMAS Y LA INFORMACIÓN.
 

Dr. Gabriel Hernán Gebauer.
Médico-Cirujano.
Magíster Artium Fil. Ciencia.
Santiago. Chile

INTRODUCCIÓN

Desde hace mucho tiempo que se ha supuesto que la acción del medicamento homeopático se podía comparar con una acción enzimática. Por ejemplo, J. Michaud en el año 1957 –en su obra L’Homéopathie- se refiere críticamente a dicha hipótesis, sosteniendo que con ella no se hace otra cosa que trasladar el problema de un nivel a otro, sin verdaderamente resolverlo. Porque tan misterioso es el mecanismo de la acción enzimática como el mecanismo de la acción homeopática. Y si nos conformáramos con la explicación comúnmente aceptada –que la enzima reduce meramente la energía de activación necesaria para que una reacción se desencadene-, sería imposible entender cómo opera el medicamento homeopático.
Nosotros procederemos al revés. Habiendo encontrado una explicación plausible del mecanismo de acción homeopático, nos basaremos en esa explicación para intentar dar luz al mecanismo de acción de las enzimas. Nuestra explicación, en todo caso, no está primordialmente destinada a este fin; sino al fin de entender cómo actúa biológicamente el medicamento homeopático. Porque pensamos que el medicamento homeopático actúa como una superenzima (como una enzima de enzimas, o sea, que activa a un conjunto de enzimas que actúan simultáneamente de manera concertada).
Recordemos que las enzimas actúan como catalizadores de reacciones químicas que podrían tener lugar aun en su ausencia, pero a velocidades extremadamente lentas o a temperaturas incompatibles con la vida de un organismo. A la temperatura normal para el organismo y a una velocidad adecuada para su correcto funcionamiento, sólo las enzimas pueden dirigir ordenadamente el proceso vital. Pero también es posible que ese orden se altere, y es precisamente a ese desorden que se le llama "enfermedad".
Ahora bien, uno de los grandes misterios de la Homeopatía es: ¿cómo puede actuar biológicamente, más allá de si lo hace curativamente o no? ¿Qué es aquello que está presente en la "dilución homeopática" y que es capaz de modificar la conducta biológica de células, tejidos, órganos y sistemas orgánicos? ¿Materia? Definitivamente, no. Por eso es que la Química (y con ella la Farmacología) no es atingente, de manera directa, aquí. ¿Energía? Tampoco, si hablamos de la energía en su sentido habitual. En una "dilución homeopática" hay energía, sin duda, pero como puede haberla en un vaso con agua, es decir, energía que no puede explicar por sí sola la acción homeopática. ¿Qué es lo que hay entonces? En nuestro trabajo de investigación Una nueva teoría acerca de las "diluciones homeopáticas", respondimos: Lo que hay es Información.
De manera que necesitamos, ahora, responder la pregunta siguiente: ¿Qué es Información? Existe una Teoría de la información, pero, lamentablemente, de naturaleza meramente sintáctica (formal):
"La teoría de la información estudia intrínsecamente las propiedades de los mensajes...Lo que nos interesa no es el significado de un mensaje, sino el conjunto de mensajes que puede ser expresado, transmitido con ayuda de un medio particular".(El destacado es nuestro) (G. Cullmann, M. Denis-Papin, A. Kaufmann, 1967, p.13)
Así no es posible, basándose en dicha teoría, responder a la pregunta anterior. Se requiere dar un nuevo paso, como el que dimos en el trabajo ya mencionado, y definir un concepto semántico de Información.
(Como se puede apreciar por el uso de i minúscula cuando hablamos de la información sintácticamente considerada, y de I mayúscula cuando lo hacemos de manera semántica; "información" e "Información" no significan exactamente lo mismo. Véase Una nueva teoría acerca de las "diluciones homeopáticas", para eso y para lo que viene a continuación).

¿QUÉ ES INFORMACIÓN?

La Información es la disposición a actuar de una determinada manera –en esto reside su sentido o significado-, en presencia del receptor adecuado, que presenta un ente cualquiera, sea de naturaleza física, química o biológica. Es decir, el concepto semántico de Información alude a la capacidad de actuar de ésta, bajo ciertas condiciones (entre las cuales está la presencia de un receptor adecuado, pero no exclusivamente esta condición); capacidad de actuar que puede no ejercerse, y por eso hablamos de una disposición a actuar. Si la Información ejerce una acción, la llamamos "Información activa"; si no lo hace, entonces la llamamos "Información pasiva" (o latente).
Si el medicamento homeopático –ya que no es material, o sea, que carece de masa, ni es tampoco, principalmente, energía- sólo es Información, entonces ésta debe ser algún tipo de ente real que sea capaz de actuar: algo capaz de ejercer alguna acción; de otra forma, no podría cambiar la conducta biológica de los seres vivos –y, por ende, tampoco incitar a la curación-.
Ahora bien, si el medicamento homeopático contiene Información, y ésta es capaz por sí misma de actuar -por ejemplo, concurriendo a curar-, entonces no es posible mantener una concepción atada a la conducta humana con respecto a ella.
Si bien la conducta humana está fundada en la Información, ésta tiene un campo de acción que la sobrepasa. Por tanto, debería ser teóricamente posible explicar esta acción homeopática aun en ausencia del ser humano. En otras palabras, debería ser posible expresar esta situación a través de un condicional contrafáctico como el siguiente:
"Si alguien enfermo hubiera ingerido un medicamento homeopático apropiado antes de que surgiera el ser humano sobre la Tierra, entonces habría observado su efecto curativo".
Lamentablemente se tiende a un uso antropomórfico del concepto de información, como el siguiente: "...Lo que importa conocer no es, cómo puede ser creado por el cerebro humano un mensaje determinado, es decir, el origen de la información, sino cómo puede el hombre expresar y transmitir sus ideas y sus pensamientos con la ayuda de un medio de comunicación determinado". (G. Cullmann, M. Denis-Papin, A. Kaufmann, 1967, p.13)
Nosotros, en cambio, consideraremos a la Información objetivamente, con independencia de cualquier observador humano. Esta disposición a actuar es una propiedad real, que naturalmente se expresa –cuando se expresa- a través de la energía, pero que es mucho más que energía.
¿Qué debemos entender por "disposición a actuar"? Volviendo a la "dilución homeopática", nos encontramos con una solución muy diluida que, en el proceso de dilución, llega a ser puramente solvente (solución cero). Pues bien, en esta solución cero debe encontrarse la Información; luego, debemos pesquizar en ella la presencia de lo que hemos denominado "disposición".
¿Qué diferencia a la solución cero de un simple vaso con agua? De acuerdo con la Mecánica estadística, la inmensa mayoría de las moléculas de agua estarán representadas por lo que se denomina la "configuración predominante", que es la que corresponde al estado de equilibrio del sistema. Pero también será posible encontrar configuraciones no predominantes, vale decir, raras, aunque en número tan escaso que, estadísticamente, se considera despreciable.
Son, sin embargo, estas configuraciones no predominantes las más importantes en relación con el concepto de Información. Porque estas configuraciones no predominantes expresan disposiciones que corresponden a estados de no equilibrio. Es decir, en la medida, y sólo en la medida, en que el sistema esté en un estado de no-equilibrio –en un estado neguentrópico, por tanto-, estas configuraciones no predominantes pueden manifestarse.
Nuestra hipótesis es que, primero, la que en el agua común constituye la configuración predominante es reemplazada en las "diluciones homeopáticas", por una configuración que, anteriormente a la preparación del medicamento homeopático, era no predominante (o rara).
Se trata, entonces, de una configuración rara para el agua común -entiéndase: un polímero de agua muy poco frecuente-, que ha pasado a ser la configuración predominante de la "dilución homeopática". Y al ser la configuración predominante de la "dilución homeopática", pasará naturalmente a constituir su nuevo estado de equilibrio.
En segundo lugar, calificar de "no predominante" o de "rara" a alguna de las configuraciones moleculares del agua, es –en último término- lo mismo que hablar de "configuración improbable". Así que, cuando buscamos descubrir qué es disposición, nos encontramos con el concepto de probabilidad (objetiva). Porque en la solución cero, la disposición del soluto se expresa por medio de una configuración molecular improbable del solvente (el agua). Y debemos agregar que este carácter de ser improbable es esencial a la disposición en cuanto Información activa.
De la misma forma, el carácter de ser probable que tiene la configuración predominante es propia de sistemas en estado de equilibrio, o sea, donde la entropía es máxima; donde, por consiguiente, no pueden expresarse las Informaciones, las cuales entonces permanecen latentes.

LA DISPOSICIÓN Y LA PROBABILIDAD

Todo lo anterior nos lleva, por tanto, a la siguiente pregunta: ¿qué es probabilidad objetiva? Porque aquello en lo que consiste la probabilidad –es decir, el carácter de ser probable o improbable- será, igualmente, un rasgo caracterizador de aquello en lo que consista la disposición.
Popper lo explica así:
"Propongo interpretar la probabilidad objetiva de un suceso singular como una medida de una propensión objetiva, de la fuerza de la tendencia, inherente a la situación física especificada, a realizar el suceso, a hacer que ocurra." (Los destacados son nuestros.) (Karl Popper, 1985, p.434.)
Donde Popper habla de "propensión", nosotros hablamos de "disposición", pero se trata de exactamente el mismo concepto.
La probabilidad, objetivamente considerada, es una medida -nos dice Popper- de una propensión (o disposición), también considerada objetivamente –o sea, que existe independientemente del observador-. Tenemos, entonces, que la probabilidad objetiva mide si cierta propensión (o disposición) objetiva es más o menos probable con respecto a otras.
Cuando la propensión (o disposición) se expresa mediante una muy alta probabilidad, o sea, cuando se constituye en un suceso singular numeroso, determinará el estado de equilibrio del sistema considerado –pues éste es su estado más probable, según la Mecánica estadística-.
Mas sólo aquellas propensiones (o disposiciones) cuyas expresiones sean improbables, serán las que caractericen a las Informaciones activas.
Recordemos que "un sistema aportará tanta más información cuanto menos probable sea su configuración".(G. Cullmann, M. Denis-Papin y A. Kaufmann, 1967, p.75)
Entonces, para toda disposición capaz de expresarse a través de una determinada configuración molecular del agua, sólo cuando esa configuración sea improbable constituirá una (determinada) Información. Y en la solución cero será una configuración improbable aquella disposición que corresponde a la Información del soluto diluido (precisamente por el hecho de ser diluido), así como la configuración probable corresponde al solvente (el agua) en su estado de equilibrio –donde toda Información está latente-.
En consecuencia, la expresión de una disposición que no sea improbable, de lo que llamaríamos "una disposición probable", no constituye una Información porque corresponde al estado de equilibrio de un sistema; es decir, representa el estado en el cual las diferentes Informaciones permanecen ocultas (no manifestadas, pero manifestables).
Los conceptos recién formulados, están tácitamente reconocidos en las siguientes descripciones realizadas por Prigogine. Luego de referirse al estado de no-equilibrio como fuente de orden, explica:
"Ahora podemos precisar este enunciado. El no-equilibrio, como resultante de una ligadura macroscópica, no es tanto un creador como un revelador. Él es el que permite que la flecha del tiempo aparezca en el nivel macroscópico y se manifieste allí no solamente por la evolución hacia el equilibrio sino también por la creación de comportamientos colectivos coherentes". (Los destacados son nuestros.) (Prigogine y Stengers, 1990, pp. 131-132)
Es decir, el estado de no-equilibrio (o estado neguentrópico) es un revelador en la medida que permite comportamientos colectivos coherentes (u ordenados) en el nivel macroscópico, que el estado de equilibrio impide.
Anteriormente había señalado: "No es el no-equilibrio el que crea la flecha del tiempo; es el equilibrio el que impide que la flecha del tiempo, siempre presente en el nivel microscópico, tenga efectos macroscópicos". (Los destacados son nuestros.) (Prigogine y Stengers, 1990, p. 131)
Como vemos, Prigogine une estrechamente la flecha del tiempo, vale decir, el aumento de la entropía, con las correlaciones de largo alcance -propias de estados de no-equilibrio- responsables de los efectos macroscópicos coherentes (ordenados). Coloca así al desorden (a la entropía) coexistiendo con el orden, aun en el equilibrio, y no como opuestos inconciliables.
De esta manera, la característica importante que debemos destacar acerca de la Información es el carácter ejecutivo que ella presenta, la cual únicamente se puede revelar –como vimos- en un estado de no-equilibrio o neguentrópico. De vuelta al equilibrio, en cambio, esa ejecutividad se anula.
En resumen, sólo estando activa la Información es ejecutivamente determinante, es decir, determina que se exprese una sola configuración y ninguna otra. Además, esto constituye el aspecto cualitativo de la Información -su sentido o significado-, ya que nos permite, a través de la configuración, distinguir cualitativamente una Información de otra.

EL ESTADO NEGUENTRÓPICO Y LA EXPRESIÓN DE LA INFORMACIÓN

Ahora bien, ¿cuál es la condición que permite a la Información expresarse? Como ya lo dijimos, la Información sólo puede expresarse en un estado neguentrópico. Un estado neguentrópico es cualquier estado de un sistema –en este caso hablamos preferentemente de un sistema aislado- distinto al estado de equilibrio. Por tanto, un estado neguentrópico existe siempre que hay una distancia temporal con respecto al equilibrio.
Sin embargo, la duración de este estado de neguentropía es esencial: únicamente en una duración que persista más allá de un límite temporal mínimo será posible (y probable) la manifestación de la Información.
Si y sólo si es superada esa barrera temporal, las Informaciones potencialmente omnipresentes tienen la posibilidad de expresarse. Y en el caso de las "diluciones homeopáticas", ese estado neguentrópico se produce debido al siguiente hecho: el soluto diluido escapa, momentáneamente, a la segunda ley de la Termodinámica por ser un reducido conjunto de moléculas, o sea, por ser un conjunto estadísticamente no significativo.
Recordemos que esta segunda Ley es una ley probabilística (o estadística), vale decir, que no se aplica sino a un inmenso número de moléculas, sin aludir al comportamiento individual de cada molécula dentro del sistema.
Al no obedecer -por un cierto lapso- a la segunda Ley, el soluto de la "dilución homeopática" permanece en un estado neguentrópico, y con él también el solvente que no puede volver al estado de equilibrio por sí solo.
En otras palabras, la "dilución homeopática", por el hecho de tener un soluto extremadamente diluido, se escapa a las redes de la segunda Ley por un cierto tiempo –proceso que es, muy probablemente, prolongado por la energía aportada por la sucusión-, determinando un estado neguentrópico.
Cualquier tipo de dilución presenta esta particularidad, lo cual seguramente tuvo su importancia en el origen de la vida –asunto sobre el cual no nos detendremos aquí-. Pero en el caso particular de la preparación homeopática, la Información del soluto es la única Información disponible. De ahí que no sea sorprendente que la "dilución homeopática" exprese la Información correspondiente al soluto.
Ahora bien, la "dilución homeopática" en cuanto solución en estado de equilibrio térmico con su ambiente, almacena la Información en un estado de latencia. Para hacerse activa esa Información latente, el sistema debe abrirse, situación que se produce cuando, por ejemplo, es ingerida por un enfermo.
Al ingresar a este nuevo sistema constituido por el sistema circulatorio del enfermo -pero en especial por este sistema que se extiende por todo el organismo y que se denomina "matriz"-, la Información se hace activa. Señalemos que la matriz extracelular (o sustancia fundamental) es, junto con el sistema capilar, el medio a través del cual la célula interactúa con el entorno del organismo. La matriz ocupa todos los espacios extracelulares del organismo –de ahí que constituya un sistema-, y su principal función es la de servir como un "filtro molecular" para la célula. Químicamente, la matriz consiste en una red de complejos poliméricos de azúcares con proteínas (proteoglicanos y glicosaminoglicanos), además de proteínas estructurales (colágeno y elastina) y de glicoproteínas reticulares (fibronectina, laminina y otras). (Hartmut Heine, 2000, p.13.)
Ya desde el momento en el cual la Información entra en contacto con la matriz, ejerce su acción como una superenzima, es decir, como si fuera la enzima activadora de un conjunto de muchas enzimas actuando juntas, tanto a nivel extra como intracelular. Pero a diferencia de la enzima propiamente tal, que posee una Información específicamente acotada, la "dilución homeopática" posee una Información muy compleja, capaz de actuar en diferentes puntos del organismo simultáneamente como una sinfonía de diferentes enzimas.
Si el medicamento homeopático se puede asimilar, en su funcionamiento, a una superenzima, ¿cómo actuará una enzima diluida? Su acción será del todo equivalente a la acción de la propia enzima. Hemos comprobado experimentalmente esta hipótesis, usando al efecto la enzima papaína y como sustrato la albúmina de vacuno. Diluciones sobre el Número de Avogadro de papaína, presentan actividad enzimática cuantificable en el espectrofotómetro Shimadzu UV-Visible. La degradación de la proteína se midió en la longitud de onda de 280 nanómetros.
(Estas experiencias fueron realizadas en el laboratorio del Departamento de Biología de la Universidad de Santiago de Chile, en el año 1996.)
De manera que la acción enzimática y la acción homeopática se iluminan mutuamente. Para entender cómo actúa el medicamento homeopático, es necesario entender primero cómo actúa la enzima. Pero para entender cómo actúa la enzima, se requiere entender previamente cómo actúa la "dilución homeopática". A pesar de la impresión de círculo vicioso que este argumento pudiera producir, es un argumento perfectamente legítimo. ¿Por qué?
Porque para entender cómo actúa el medicamento homeopático, se necesita entender el mecanismo de acción biológica de la enzima; en cambio, para entender cómo actúa la enzima, es imprescindible comprender previamente los fundamentos físicos que hacen posible esta acción biológica.
Y estos fundamentos físicos los aporta el conocimiento del mecanismo de producción de las "diluciones homeopáticas", y en especial el conocimiento acerca de su acción mediante la Información.

LAS ENZIMAS

Prácticamente todas las complejas y numerosas reacciones bioquímicas que tienen lugar en animales, plantas y microorganismos son reguladas por enzimas. Se trata de proteínas que tienen una capacidad catalizadora específica –es decir, que aceleran una clase específica de reacción química de un tipo de compuesto-; y lo hacen de manera muy eficiente, si lo comparamos con esa misma reacción, pero sin enzimas.
Agreguemos que las enzimas son controladas por activadores e inhibidores, los cuales inician o bloquean reacciones, respectivamente. Además, que actúan en muy débiles cantidades, pues no son consumidas en el proceso (así una molécula de enzima puede transformar muchos millones de moléculas de sustrato por minuto). Todas las células contienen enzimas, las que usualmente varían en número y composición. Por ejemplo, una célula mamaria promedio puede tener alrededor de 3.000 enzimas.
Las enzimas participan en el metabolismo –tanto en su fase catabólica como en su fase anabólica-, y en muchas otras importantes funciones como son el almacenamiento y uso de la energía, el curso de la reproducción, el proceso respiratorio y la visión. La vida sin enzimas es imposible.
Cada enzima es capaz de promover solamente un tipo de reacción química. Y el compuesto sobre el cual actúa se denomina "sustrato". Cada enzima, entonces, tiene su propio sustrato sobre el cual actúa desencadenando una determinada reacción.
Como ya dijimos, las enzimas son proteínas. Aunque algunas enzimas consisten de una simple cadena de aminoácidos, la mayoría están compuestas de más de una cadena. Cada cadena es llamada una "subunidad".
Ahora bien, muchas enzimas contienen dos, cuatro o seis subunidades, pero hay algunas que tienen tantas como 12 a 60 subunidades. En muchos casos, las subunidades tienen idéntica estructura; en otros casos, son diferentes.
Con excepción de las proteínas que actúan como elementos estructurales, la mayoría de ellas constituyen las enzimas de los tejidos fisiológicamente activos tales como riñones o hígado.
Su naturaleza proteica es un hecho importante, por lo siguiente: su estructura altamente compleja. Tan compleja es la estructura de las proteínas que requieren de una clasificación especial.
Así, las proteínas presentan una estructura primaria determinada exclusivamente por la secuencia de aminoácidos. Luego, una estructura secundaria que está determinada por el arreglo espacial (plegamientos) de sus cadenas peptídicas principales solamente.
Y una estructura terciaria determinada por el arreglo espacial tanto de las cadenas principales como de las secundarias, todas las cuales se encuentran plegadas sobre sí mismas. Existe todavía una estructura cuaternaria, que es una asociación de subunidades de proteínas por medio de enlaces no-covalentes.
La estructura terciaria (así como la cuaternaria) representa un muy alto nivel de neguentropía –o sea, le corresponde una gran cantidad de información, expresión de una determinada Información-, lo cual le proporciona a la enzima su capacidad catalizadora, como veremos más adelante.
Examinaremos a continuación otra característica de las proteínas que resulta importante para comprender el funcionamiento enzimático. Nos referimos a la hidratación de las proteínas. Cuando las proteínas secas se exponen al aire húmedo, se cargan de agua al máximo, lo cual varía de una proteína a otra. Lo usual es que esa carga sea entre un diez a un veinte por ciento de su peso.
El agua de hidratación es esencial para la estructura cristalina de las proteínas. Y así, cuando están completamente deshidratadas, la estructura cristalina se desintegra. Este proceso se acompaña en ciertas proteínas de la desnaturalización y pérdida de las funciones biológicas.
La hidratación de las proteínas es necesaria para su solubilidad en agua. En solución acuosa, las proteínas ligan firmemente algunas moléculas de agua. Otras moléculas de agua forman "islas" entre las curvas de las cadenas peptídicas plegadas –llamadas "iceberg" porque son agua cristalizada-.
Sin duda que estas moléculas de agua asociadas tan estrechamente con las proteínas, deben jugar un papel decisivo en el almacenamiento y, tal vez, en la transmisión de la Información.
Sabemos que el agua es un almacenador de Información por excelencia. Pero tiene un defecto: es estructuralmente muy frágil, ya que sus polímeros se alteran con mucha facilidad. Por eso, la naturaleza "inventó" a las proteínas para cumplir esa misma función. Sin embargo, las proteínas parecen necesitar del agua para poder cumplir plenamente con dicha función informacional.

LAS PROTEÍNAS ENZIMÁTICAS

Según su forma, se pueden distinguir dos tipos de proteínas: (a) las llamadas "fibrosas", que tienen un papel esencialmente mecánico; y (b) las llamadas "globulares", entre las cuales se incluyen las enzimas, y en las que la fibra secuencial de aminoácidos está replegada sobre sí misma, confiriéndole a estas moléculas una estructura compacta, pseudoglobular.
Ahora bien, la estructura en el espacio de una proteína globular está determinada por dos tipos de uniones químicas: (a) la estructura llamada "primaria", que corresponde a la secuencia de aminoácidos, por uniones covalentes, y (b) la conformación llamada "nativa", que se refiere a los plegamientos de las cadenas polipeptídicas, por uniones no-covalentes (puentes de Hidrógeno e interacciones iónicas, hidrofóbicas y de van der Waals).
En cuanto a la formación de las estructuras globulares, citemos a Monod:
"Se sabe en efecto:

1. que el determinismo genético de las estructuras de proteínas especifica exclusivamente la secuencia de los radicales aminoácidos que corresponden a una proteína dada,

2. que la fibra polipeptídica así sintetizada se pliega espontáneamente y de forma autónoma para concluir en la conformación pseudoglobular, funcional." (Jacques Monod, 1971, p.105)

Sin embargo, lo más importante es lo que Monod declara a continuación:

"Así, entre las millares de conformaciones plegadas, en principio accesibles a la fibra polipeptídica, una sola es de hecho escogida y realizada." (El destacado es nuestro.)

Y expone seguidamente las razones termodinámicas por las cuales resulta ser así -y en las cuales no entraremos aquí-, para concluir:

"La conformación globular particular en una proteína dada y de la que depende su actividad funcional será pues de hecho impuesta por la secuencia de los radicales en la fibra. Sin embargo, y este es el punto importante, la cantidad de información que sería necesaria para especificar enteramente la estructura tridimensional de una proteína es mucho más grande que la información definida por la misma secuencia."

Prosigue Monod: "Se puede ver pues una contradicción en el hecho de decir que el genoma ‘define enteramente’ la función de una proteína, mientras que esta función está ligada a una estructura tridimensional cuyo contenido informativo es más rico que la contribución directamente aportada a esta estructura por el determinismo genético." (Los destacados son nuestros.)

Nos da el siguiente ejemplo: a un polipéptido de cien aminoácidos le correspondería una cantidad de información de 2000 bits. Pero para describir la estructura tridimensional que esa cadena adopta al plegarse, se le debería agregar al menos otros tantos.
Y Monod termina explicando la paradoja de esta manera:

"...el enriquecimiento de información correspondiente a la formación de la estructura tridimensional, proviene de lo que la información genética (representada por la secuencia) expresa de hecho en condiciones iniciales bien definidas (en fase acuosa, entre ciertos límites, estrechos, de temperaturas, composición iónica, etc.), tales que, entre todas las estructuras posibles, una sola de ellas es de hecho realizable." (El destacado es nuestro.)

Lo que dice Monod es exacto, pero surge una pregunta: ¿por qué no considerar a la cantidad total de información que está presente allí independientemente del hecho de que coincida con esas condiciones iniciales?
La explicación, para nosotros, es la siguiente: la Información que se expresa bajo esas condiciones iniciales bien definidas de las que habla Monod, sólo lo hará mediante la cantidad de información exactamente equivalente a su total compleja estructura tridimensional. Puede ser factible dividir la cantidad total de información entre aquella parte que es de origen genético y aquella otra correspondiente a su expresión fenotípica, pero sin duda que ambas partes son manifestaciones que corresponden a una Información única.
Que la estructura tridimensional de la proteína que efectivamente se realiza, sólo coincida con condiciones iniciales tales como las que se presentan en la célula, no es contradictorio con el hecho de que la cantidad total de información sea la que corresponda a la Información almacenada en los genes y no meramente a la cantidad de información de la secuencia de aminoácidos.
Pues una Información que no pudiera expresarse plenamente bajo las condiciones iniciales como las que pueden considerarse normales en una célula viva, sería sin duda una Información además de inútil, inadecuada.
La conclusión de Monod es :

"Las condiciones iniciales, en consecuencia, contribuyen a la información finalmente encerrada en la estructura globular, sin por otra parte especificarla, sino solamente eliminando las demás estructuras posibles, proponiendo así, o más bien imponiendo una interpretación unívoca de un mensaje a priori parcialmente equívoco." (Jacques Monod, 1971, p.107)

Nuestra interpretación es enteramente diferente. No creemos que las condiciones iniciales puedan actuar eliminando las demás estructuras posibles. Simplemente, se trata de que las condiciones iniciales que corresponden al estado normal del funcionamiento celular, constituyen el único receptor adecuado para el tipo de Información saludable almacenado en los genes.
De manera que otras condiciones diferentes pueden permitir la expresión de Informaciones muy distintas, y con toda probabilidad patológicas, lo cual tiene implicaciones sumamente importantes para el funcionamiento orgánico.
No debemos olvidar, por último, que las condiciones iniciales a las cuales se refiere Monod, son el producto no casual de la actividad global de toda la célula, de todo el organismo y, en último análisis, de todo el genoma. En otras palabras, las condiciones iniciales adecuadas son, ellas también, el resultado programado de las Informaciones almacenadas en el genoma (autopoiesis). (Por sistema autopoiético se entiende un sistema homeostático que tiene a su propia organización como la variable que mantiene constante.)

LA NATURALEZA DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA.

En una reacción química tal como una sustancia A que se convierte en un producto B, existe un punto de equilibrio en el cual ningún cambio ulterior puede ocurrir. Es decir, la tasa de conversión de A a B es igual a la tasa de conversión de B a A, lo que representa el equilibrio químico. El equilibrio químico expresa también el equilibrio termodinámico de este sistema.
Ahora bien, un catalizador puede ser definido como una sustancia que acelera una reacción química, pero que no es consumida en el proceso. Las enzimas, entonces, aceleran el proceso para la obtención del equilibrio de una reacción reversible. Vale decir, debido a que la presencia de la enzima acelera la tasa de conversión de un compuesto a un producto, acelera igualmente la aproximación al equilibrio, pero sin afectar en ningún momento este punto de equilibrio.
También podríamos decir que la enzima actúa solamente cuando hay un desequilibrio químico –que se corresponde con un desequilibrio termodinámico o estado neguentrópico-, y cesa su acción cuando el equilibrio es alcanzado.
En el medio acuoso de las células, las diferentes moléculas están en constante movimiento térmico (es el llamado "caos molecular"); pero, dado que son compuestos más o menos estables, solamente podrían reaccionar para formar productos de una manera ocasional –cuando casualmente se enfrentan sus grupos reaccionantes-.
Existe, de esta manera, una barrera energética a la reacción de las moléculas, y la energía extra necesaria para superar esa barrera se denomina "energía de activación".
Pero, en lugar de aportar energía extra, las enzimas incrementan enormemente las posibilidades de reacción de las moléculas correspondientes, por medio de su capacidad para formar una gran cantidad de moléculas específicas más reactivas –y, por tanto, más inestables-. Es decir, para formar un compuesto intermediario con ellas, nos referimos al complejo enzima-sustrato.
Este intermediario inestable –que representa el estado de transición de la reacción química- rápidamente se rompe para dar lugar a productos estables, y las enzimas, sin sufrir cambios por la reacción, son capaces de seguir catalizando a nuevas moléculas.
Debido a que no son consumidas en el proceso, la cantidad de catalizador no tiene relación con la cantidad de sustancia modificada. De hecho, bastan muy pequeñas cantidades de enzima para catalizar cualquier reacción que corresponda a su especificidad.
Finalmente, digamos que el sustrato debe combinarse con la enzima antes de que la catálisis se produzca. Este proceso implicaría la existencia de colisiones entre ambos tipos de moléculas.
Pero las enzimas son grandes moléculas de un peso molecular que oscila entre varios miles y varios millones, mientras que el sustrato sobre el cual actúa usualmente sólo pesa alrededor de varios cientos. En razón de esta diferencia de tamaño, sólo una fracción de la enzima entra en contacto con el sustrato. Y la región donde se establece este contacto se llama "sitio activo" de la enzima.
Naturalmente surge aquí una pregunta: ¿por qué la enzima presenta una estructura tan colosal? Si el tamaño, a lo cual acompaña la complejidad obviamente, no fuera importante en algún sentido, no tendría explicación esta enorme desproporción con respecto al sustrato.
La respuesta ya la podemos adelantar: el alto nivel neguentrópico de la enzima, o sea, la gran cantidad de información que representa, requiere de una complejidad estructural equivalente. Lo cual nos lleva a otra pregunta: ¿cuál es la razón de esta enorme complejidad que implica una cantidad tan importante de información? Precisamente, transportar una Información. Pues ésta, como veremos a continuación, es la causa de todas las notables características de las enzimas.

CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes:

1. Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de ciertas reacciones químicas.

2. Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.

3. Actúan en pequeñas cantidades.

4. Forman un complejo reversible con el sustrato.

5. No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.

6. Muestran especificidad por el sustrato.

7. Su producción está directamente controlada por genes.

Estas características tan especiales pueden ser explicadas, según nuestro criterio, mediante el concepto de Información. En el trabajo Una nueva teoría acerca de las ‘diluciones homeopáticas’, definimos a la Información como la disposición a actuar, y de una determinada manera, que presenta un ente cualquiera –en este caso, un ente biológico-, en presencia del receptor adecuado. La Información latente en la compleja microestructura proteica de la enzima, representa una disposición a actuar que solamente se puede hacer activa en presencia del receptor adecuado, que en este caso es el sustrato correspondiente.
La Información se expresa, como ya sabemos, únicamente existiendo un estado neguentrópico. Y ese estado neguentrópico lo encontramos cada vez que hay una reacción química lejos de su equilibrio. Así, entonces, cuando alguna enzima está frente a su sustrato específico, actúa constituyendo con él un complejo reversible, el ya mencionado complejo enzima-sustrato.
La formación de este complejo representa el punto culminante de la acción catalizadora de una enzima (estado de transición). Pues es a nivel de este complejo que se produce la "activación" del sustrato, facilitándose así el proceso químico catalizado.
Si comparamos una misma reacción química con y sin enzimas, apreciamos cómo en el primer caso la magnitud de la energía de activación –es decir, la cantidad de energía necesaria para que la reacción se desencadene-, es mucho menor que en el segundo caso. De ahí que se diga que la enzima reduce la energía de activación requerida para acelerar cierta específica reacción química.

¿CÓMO ACTÚA LA ENZIMA?

La pregunta que lógicamente surge ahora es: ¿por qué la acción enzimática reduce la energía de activación requerida? Hasta ahora no existe una respuesta única para esta pregunta, sino que el mecanismo implicado varía en cada caso.
El hecho es que, en presencia de la enzima, se constata que la energía de activación requerida es menor. Se supone además que el complejo activado se produce como una consecuencia de que la enzima reduzca la energía de activación: "El catalizador reduce la energía de activación y, por consiguiente, aumenta la concentración del complejo activado." (Hermann Niemeyer, 1974, p.114).
Creemos que es exactamente al revés: es la Información –y sólo ella- la que determina que se produzca el complejo enzima-sustrato, y, k de este hecho, la energía de activación necesaria se reduce a un mínimo. Es decir, la Información de la enzima manifiesta su actividad mediante la formación del complejo enzima-sustrato. Se puede ver de inmediato que esta es una explicación universalmente válida; y por tanto, queremos destacar que se aplica a cualquier caso particular de acción enzimática.
Ahora bien, con la formación del complejo enzima-sustrato podríamos considerar que se constituye un microsistema –representado por una reacción monomolecular-; el cual tiene el carácter de ser altamente inestable:

Enzima + Sustrato → Complejo Enzima-Sustrato

Vale decir, el complejo enzima-sustrato representa un nivel muy alto de complejidad, o, lo que es lo mismo, posee un muy alto nivel de neguentropía, el cual no puede persistir por mucho tiempo (estado neguentrópico).
La formación de este complejo implica que la variación de neguentropía que este complejo aporta al sustrato –o sea, ΔN (que es igual a -ΔS)- neutraliza cualquier variación de entropía ΔS que pudiera producirse.
En otras palabras, durante un lapso la variación de la entropía es cero (ΔS = 0); lo cual trae como consecuencia un uso más eficiente de la energía interna del sistema. Ya explicaremos el porqué.
Establezcamos que existen dos formas muy claras de incrementar la velocidad de una reacción química:

1. agregando energía –por ejemplo, aumentando la temperatura, lo que equivale a proporcionarle energía calórica-;

2.  bien, haciendo un uso más eficiente de la energía ya existente en el sistema (el sistema celular, que podemos suponerlo semi-aislado).

Pues bien, lo último es lo que acontece con la acción enzimática (o catalítica, en general).
Si durante un instante la variación de la entropía es cero, exactamente el tiempo que dura el complejo enzima-sustrato, al instante siguiente, pero siempre dentro del mismo proceso, ya habrá variado positivamente: lo suficiente como para que la reacción pueda alcanzar rápidamente el equilibrio, el sustrato sea transformado en producto, y la enzima quede libre.
La reacción enzimática básica puede ser representada como sigue:

S + E → ES → P + E

(Donde S es sustrato; E es enzima; ES es el complejo enzima-sustrato; y P es producto.)

Tenemos, entonces, que al cesar el estado neguentrópico la enzima queda libre y estará disponible una vez más para formar un nuevo complejo, y reiniciar así toda la acción.
Pero, para que cese el estado neguentrópico es necesario que la reacción química catalizada por la enzima haya alcanzado su equilibrio, es decir, que haya un incremento de la entropía.
Hasta aquí hemos usado el artificio de considerar a cada uno de los complejos formados por la acción enzimática, como un microsistema, con el fin de poder entender más fácilmente el efecto neguentrópico de esta unión reversible. Pero, como sabemos, la entropía –y también la neguentropía- son funciones generales, vale decir, que corresponden a todo el sistema: a la totalidad de las enzimas, sustratos y complejos enzima-sustrato en el medio acuoso celular. Ahora bien, este macrosistema siempre estará tendiendo a alcanzar en el tiempo su equilibrio, donde la entropía es máxima. Recordemos la regla que establece que una reacción química siempre camina en la dirección en que la energía libre tiende a disminuir.
Ciertamente ese equilibrio no se alcanza nunca en una célula viva, que existe en un estado de equilibrio fluyente, vale decir, en un equilibrio inestable (caos moderado), que es diferente al equilibrio estático donde la entropía es máxima (y que sería su muerte).

EXPLICACIÓN DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

Consideremos A, la llamada "energía libre de Helmholtz". En un proceso reversible, el trabajo bajo temperatura y volumen constante es igual al cambio de energía libre de Helmholtz,  ΔA. Y su fórmula es:

A = E – TS; donde E es la energía interna del sistema, T es la temperatura absoluta, y S es la entropía.

Es decir, la energía libre es igual a la energía interna del sistema menos la energía degradada. Es importante destacar que la variación ΔA puede ser mayor o menor según el nivel que alcance la degradación de la energía. Si esta última es considerable –como ocurre, por ejemplo, cuando se aumenta la temperatura del sistema-, la energía libre disponible es relativamente menor.
¿Y por qué esto es importante? Porque la energía libre puede ser utilizada de manera más eficiente como veremos en un momento.
Para que una transformación de estado pueda ocurrir espontáneamente, ya sea rápida o lentamente, la energía libre de Helmholtz del estado final debe ser menor que la del estado inicial; esto es, cuando la diferencia ΔA entre el estado final y el estado inicial sea negativa. Ésta es una condición que cumplen todas las reacciones que pueden ser catalizadas por enzimas.
Sin embargo, esta es una condición necesaria mas no suficiente para que determinada reacción ocurra realmente –al menos en un tiempo razonable-.
Se requiere, entonces, de una nueva condición que, sumada a la variación negativa de la energía libre A, determine que el equilibrio se alcance más rápidamente. Pues acelerar una reacción química equivale a hacerla alcanzar su equilibrio de una forma más rápida.
Esta nueva condición es, en verdad, muy importante ya que sin enzimas la mayoría de las reacciones que ocurren en el organismo vivo tienen una velocidad espontánea muy reducida. Por eso es que sin enzimas la vida sería imposible.
Esta nueva condición es aportada por la enzima de la manera siguiente: la acción enzimática implica colocar al sistema al cual se incorpora en una condición momentánea de alta neguentropía. ¿Qué quiere decir esto? Que intensifica aún más el estado de desequilibrio, tornándolo por tanto mucho más inestable.
La acción enzimática transcurre en las siguientes dos fases (arbitrariamente separadas con fines didácticos):

(1º) Primera fase: A = E – TS + TN = E

Obsérvese que a la ecuación de la energía libre A = E – TS, se agrega TN.

La explicación es la siguiente: la neguentropía N es aportada por la enzima –en forma de TN, que tiene las dimensiones de la energía- al constituirse el complejo enzima-sustrato, y equivale a: -TS.

Luego, A = E – (TS + TN) = E – (TS + -TS) = E – (TS – TS) = E.

Por consiguiente, en la formación del complejo enzima-sustrato no se consume E, la energía interna del sistema, la cual está enteramente disponible para realizar trabajo.
Se trata, entonces, de un proceso que, desde un punto de vista termodinámico, constituye un proceso reversible. En palabras de Mark W. Zemansky:
"Un proceso reversible es aquel que tiene lugar de tal modo que, al finalizar el mismo, tanto el sistema como el medio exterior inmediato pueden ser reintegrados a sus estados iniciales, sin ocasionar ningún cambio en el resto del universo".(Mark W. Zemansky, 1973, p.192)
Es decir, en esta primera fase la enzima participa en un proceso reversible, ya que la formación del complejo enzima-sustrato -que es una unión física (mediada por fuerzas electrostáticas e hidrofóbicas) y no química- es un proceso que ocurre sin degradación de energía, de donde ΔS = 0. Por tanto, ΔA = 0.

(2º) Segunda fase: A = E – TΔ S

Ya una vez formado el complejo enzima-sustrato, y luego de un lapso muy breve, se rompe por ser altamente inestable; pero inmediatamente antes de que esto ocurra, se realiza un trabajo en el proceso que lleva a la formación del producto (o productos). Y este trabajo se acompaña, como todo proceso irreversible, de un cierto grado de degradación de la energía interna del sistema (E – TΔ S), pero que es mucho menor que en ausencia de enzimas.
Recordemos que, sin enzimas, la reacción requiere para activarse de una energía extra –la llamada "energía de activación"-, la cual, en presencia de enzimas, es innecesaria. Y es innecesaria porque la formación del complejo enzima-sustrato no ha requerido consumo de energía, y es este complejo el responsable de la activación de la reacción química.
Entre el estado inicial y el estado final de la reacción química, tanto en presencia como en ausencia de enzimas, tendremos que ΔA será negativa y ΔS será positiva, como cualquier reacción química llevada al equilibrio, pero donde está la verdadera diferencia con respecto a la reacción en ausencia de enzimas es en lo siguiente: entre el estado inicial y el estado final existe un estado intermedio (ES), el cual genera un aumento del nivel neguentrópico del sustrato.
El aumento del nivel neguentrópico del sustrato determina: (a) que éste sea más inestable y, por tanto, que el requerimiento energético para que se transforme en producto (o productos) sea mínimo; y (b) que la energía interna disponible como energía libre sea mayor.
Hemos dicho que la energía interna disponible como energía libre en el sistema es mayor, no que la energía interna del sistema se haya incrementado.
Las enzimas, entonces, dirigen la energía interna del sistema hacia el o los reaccionantes de una manera más eficiente, lo que representa un ahorro energético. En ausencia de enzimas, los reaccionantes en constante movimiento térmico dilapidan gran parte de la energía interna del sistema.
En cambio, con la presencia de las enzimas, o más precisamente, con la presencia de los complejos enzima-sustrato, las continuas colisiones moleculares aportan energía útil a cada reacción. Al inmovilizar al sustrato, las enzimas favorecen enormemente la eficacia de estas colisiones.
"Una gran disminución en los movimientos relativos de dos sustratos que han de reaccionar, o reducción de entropía, es uno de los beneficios obvios de su fijación a la enzima. La energía de fijación mantiene los sustratos en la orientación correcta para reaccionar, lo que es una contribución muy importante a la catálisis ya que las colisiones productivas entre moléculas en solución pueden ser extremadamente raras." (El segundo destacado es nuestro) (A. Lehninger, D. Nelson, M. Cox, 1995, p.208)
Las colisiones productivas entre moléculas, a las cuales se alude en la anterior cita, pasan de ser muy escasas a ser muy numerosas. Y este importantísimo cambio se debe a la presencia del complejo enzima-sustrato.
Entonces, a la energía cinética -que es masa en movimiento al interior de la célula- se le agrega orden. El orden es una limitación del desorden, es decir, dentro de la totalidad de los movimientos posibles, e igualmente probables, los movimientos energéticamente eficaces -que son las colisiones moleculares sobre el complejo enzima-sustrato- se incrementan en desmedro de los movimientos ineficaces.
Por su parte Jacques Monod separa, en nuestro criterio artificialmente, la reacción enzimática en dos fases distintas:
Concluye que "...una reacción enzimática debe ser considerada como comportando dos etapas distintas:

1. la formación de un complejo estereoespecífico entre proteína y sustrato;

2. la activación catalítica de una reacción en el seno del complejo; reacción orientada y especificada por la estructura del mismo complejo." (Jacques Monod, 1971, p.65)

La razón por la cual Monod realiza esta separación tan drástica se debe a la carencia de una teoría unificadora como la presentada en este trabajo. El concepto de Información permite ver a estas dos fases como simples aspectos de un mismo proceso.
El complejo "estereoespecífico", como denomina Monod al complejo enzima-sustrato, no es el resultado del azar sino el resultado de una Información genética –la cual se podría especular que es producto del azar, pero ése es otro asunto-, Información que encuentra su expresión en la compleja estructura molecular de la enzima.
Y la activación catalítica de la reacción química, que parece ser la consecuencia afortunado de la estructura del complejo –al permitir orientar y especificar la reacción-, también es el resultado de la Información de la enzima que, al elevar el nivel neguentrópico de la reacción, la desencadena.
Observamos así que, al comienzo de la acción enzimática, y en un lapso muy breve, se forma el complejo enzima-sustrato, pero sin que la entropía aumente, constituyéndose de esta manera una estructura altamente neguentrópica, la cual no puede durar mucho tiempo por ser k. La Información está en este momento activa.
Luego, pero siempre dentro del mismo proceso global, se termina alcanzando el equilibrio químico en la reacción del sustrato. En consecuencia, la entropía tiende a aumentar hasta un máximo, produciéndose con ello –y también a raíz de ello- la terminación abrupta del complejo, ya que bajo esta condición la Información enzimática deja de ser activa (y se vuelve latente).
Por supuesto que, en una reacción sin enzimas, esta primera fase del proceso –el incremento del nivel de neguentropía- no existe. Por tanto, ésta es la diferencia más importante que la presencia de las enzimas determina en relación con una reacción química en ausencia de ellas.
En resumen: la acción enzimática se ejerce en condiciones de caos moderado, que es otra manera de hablar de estado neguentrópico, y se realiza a través de las resonancias, siempre presentes en el estado de caos. Estas resonancias son las que se establecen a nivel del complejo enzima-sustrato -resonancias que probablemente explican también el acercamiento entre enzima y sustrato-, y mediante las cuales se transmite la Información, que da razón, por otra parte, de la selectividad de este proceso.
En nuestro trabajo Una nueva teoría acerca de las "diluciones homeopáticas", decíamos: en condiciones de desequilibrio la Información se hace activa, y en condiciones de equilibrio permanece en estado latente.
Ahora bien, la Información enzimática se hace activa en condiciones de desequilibrio químico mediante la formación del complejo enzima-sustrato –ejecutando así su disposición a actuar-.
Y la Información enzimática se inactiva en condiciones de equilibrio químico, tornándose de esta forma en Información latente, y dando lugar por tanto a la ruptura de este mismo complejo: P + E.
Podemos apreciar el paralelo con el fenómeno de las "diluciones homeopáticas": por una parte, el soluto diluido equivale a la enzima, y al igual que ésta interactúa (con el solvente) en un estado neguentrópico y en pequeña cantidad –precisamente por estar en muy pequeña cantidad, es que se genera ese estado neguentrópico-.
No descuidemos, sin embargo, sus diferencias: la enzima es el resultado de un proceso anterior del más alto nivel neguentrópico (Información genética).
Es muy importante señalar además que, mientras en la "dilución homeopática" la duración del estado neguentrópico debe ser suficientemente prolongado como para que la Información se manifieste, en el caso de las enzimas la Información ya está presente en forma latente en la microestructura proteica. Todo lo cual se traduce en que la disposición a actuar que la enzima posee se desenvuelva rápidamente.
Por su parte el solvente es el equivalente del sustrato, ya que ambos sufren el efecto del soluto y de la enzima, respectivamente, precisamente porque son los receptores adecuados de las respectivas Informaciones.

LAS CARACTERÍSTICAS ENZIMÁTICAS Y LA INFORMACIÓN
 

Hagamos notar que las enzimas, así como no se destruyen, tampoco aportan a la reacción energía que se degrade, sino que una energía que actúa por mera presencia: TN –el producto de la neguentropía por la temperatura absoluta-. Esta energía está incorporada en la misma compleja estructura tridimensional de las enzimas, y, por tanto, es preexistente a la reacción química así como es subsistente a ella –por eso se considera que no participa en el balance energético final-.
Podemos concluir, entonces, que las enzimas son proteínas que reducen la energía de activación necesaria para poner en marcha una reacción química, al permitir un uso más eficiente de la energía interna del sistema. La explicación última de esta capacidad es la siguiente: el hecho de ser portadoras de una Información, la cual se expresa en su complejidad estructural (medible en cantidad de información).
Es la presencia de esta Información, o sea, la disposición que la enzima presenta a unirse con un determinado sustrato (que es el receptor adecuado de ella), la que explica la posibilidad de formación del complejo enzima-sustrato.
Lo que las enzimas aportan, entonces, no es energía libre sino meramente la posibilidad de constituir un estado altamente neguentrópico con el sustrato (lo cual se concreta en la formación del complejo enzima-sustrato).
Tampoco alteran el equilibrio –o sea, no modifican las proporciones en que se encuentran los reaccionantes y productos en el momento del equilibrio de la reacción-, sino que simplemente aumentan la velocidad de la reacción.
Desde el momento mismo en que se forma el complejo enzima-sustrato, la reacción se desencadena; de otra forma, esta reacción podría no realizarse durante mucho tiempo.
Otra manera de acelerar una reacción química es aumentando su temperatura, pero esto no puede ocurrir en un organismo vivo sin consecuencias letales.
Sin embargo, entender cómo aumentan las probabilidades de una reacción en función del aumento en el número de los choques moleculares -asociados al incremento de la temperatura-, nos puede ayudar por contraste a entender cómo actúan las enzimas.
Gran parte de la energía aportada por el calor se desperdicia en forma de entropía; es decir, se trata de un uso muy ineficiente de la energía. Sólo una parte menor de la energía calórica aportada al sistema, se traduce en energía libre capaz de estimular la reacción.
Con la presencia de las enzimas, en cambio, basta la energía ya existente en el sistema para que, eficientemente usada, la velocidad de la reacción se incremente.
Como ya lo dijimos, las enzimas actúan en pequeñas cantidades. La explicación es sencilla: cada enzima para actuar requiere simplemente formar cada vez un complejo reversible con su sustrato y solamente eso. De hecho actúan por su mera presencia física, generando un estado neguentrópico. Y por esta misma razón, no se consumen en la reacción.
Su acción no implica ninguna alteración definitiva, ni de tipo estructural –aunque su estructura momentáneamente se modifique en algún grado al formarse el complejo- ni de tipo energético, que implique degradación.
Tal vez sea útil explicar más profundamente las relaciones entre los conceptos de neguentropía, cantidad de información e Información, para comprender más plenamente lo que hemos dicho. Para eso nada mejor que contar la historia del "demonio" de Maxwell.

EL FAMOSO "DEMONIO" DE MAXWELL

El propósito de Maxwell al crear su "demonio" –nombre que le dio William Thompson, en realidad-, fue mostrar que la segunda Ley de la Termodinámica era una ley estadística, o sea, que describe exclusivamente las propiedades de un sistema formado por un inmenso número de moléculas.
Imagina Maxwell un gas encerrado en un recipiente, el cual está dividido en dos partes iguales –A y B- por un diafragma. Se supone que el gas en A está más caliente que en B, lo cual implica que, si bien la ley de distribuciones del mismo Maxwell exige que exista toda la gama de velocidades (o de momentos) tanto en A como en B, el promedio de energía cinética de las moléculas en A es más alta que el de las moléculas en B.
Maxwell habla de "un ser sujeto a las leyes naturales", pero que es capaz de percibir a cada molécula de gas en su movimiento y velocidad –luego, de percibir cada microestado-.
Además, imagina que existe un agujero en el diafragma, provisto de una trampa, que este ser es también capaz de abrir y cerrar a voluntad (o sea, de una manera muy humana).
Lo interesante es que este "demonio" realiza una selección de las moléculas, de manera tal que permite el paso –a través de este agujero- de las moléculas rápidas de B hacia A, a la vez que determina el paso de las moléculas lentas de A hacia B. ¿Cuál es el resultado de esta acción?
El resultado es que "la energía de A se incrementa y la de B disminuye; es decir, el sistema caliente se calienta más y el frío se enfría más, y, sin embargo, no se ha hecho trabajo alguno, sólo se ha empleado la inteligencia de un ser muy observador y de hábiles dedos".(Esta cita de Maxwell se encuentra en P.M Harman, 1990, pp. 168-169)
Todo lo que Maxwell pretendía con su "experimento mental", era demostrar que no había nada de contradictorio entre el comportamiento individual de las moléculas -en algunas de las cuales aleatoriamente se transfiere calor desde una molécula a otra contra un gradiente térmico-, y el comportamiento estadístico, en el cual el flujo de calor es siempre desde el cuerpo más caliente al más frío.
Fue Maxwell precisamente quien convenció a Boltzmann de la naturaleza estadística de la segunda ley, fundamento de la razón por la cual se descarta que la entropía aumente en un sistema aislado como resultado de una necesidad absoluta –aun cuando se considere sumamente probable que así ocurra-. Sin embargo, el argumento del "demonio" permitió llegar a conclusiones más allá de lo que pretendía Maxwell.
Brillouin mostró –al hacer un exhaustivo análisis del "experimento mental" de Maxwell- que la única posibilidad que tenía el "demonio" de percibir a las moléculas era usando una fuente luminosa, tal como una lámpara, dado que estaba al interior de un "cuerpo negro". Es decir, debido a la ausencia de luz, el "demonio" se encontraba a ciegas.
Pero la absorción de la radiación por parte del sistema aumenta la entropía de éste, más de lo que hubiera podido disminuir por la acción neguentrópica del "demonio". Luego, no hay contradicción con la segunda ley de la Termodinámica. (Leon Brillouin, 1956, p.68)
De aquí derivan ciertas consecuencias sumamente importantes. Brillouin concluyó lo siguiente: toda medición física implica necesariamente un aumento correspondiente de la entropía. Existe incluso un límite inferior (cuando ΔN es del orden de magnitud de k, la constante de Boltzmann; lo que corresponde casi a un bit), por debajo del cual toda medición es imposible.
En otras palabras, en toda medición física existe una interacción consumidora de energía, por la cual la cantidad de información adquirida por el "demonio" –que le permitiría reducir la entropía del sistema- tiene de todas maneras un costo en energía que se debe pagar. (Leon Brillouin, 1956, p.162)
Es a partir de este análisis del "demonio" de Maxwell, que Brillouin establece la equivalencia entre información y neguentropía, llamándole "el principio de neguentropía de la información".
De esta manera la información puede ser transformada en neguentropía –caso del "demonio", quien con su selección se opone al aumento de la entropía del gas-, y viceversa –adquisición de conocimiento-; o sea:
neguentropía ↔ información.
Brillouin agrega: si la transformación es reversible, no hay pérdidas –que parece ser el caso de la acción enzimática-, mientras que éstas se producen siempre cuando la transformación es irreversible.
En resumen: toda experiencia que permita obtener información relativa a un sistema físico, conduce –en promedio- a un aumento de la entropía en el aparato de medida (en el caso del "demonio" sería en su sistema receptor de señales). Y este aumento medio es siempre superior (o, en el mejor de los casos, igual) a la cantidad de información obtenida. (Leon Brillouin, 1956, p.178)

EL "DEMONIO" DE MAXWELL Y LAS ENZIMAS

Veamos, ahora, cómo Jacques Monod establece la relación entre la neguentropía y la acción enzimática:
"La clave de la paradoja fue dada por León Brillouin, inspirándose en un trabajo anterior de Szilard: demostró que el ejercicio de sus funciones cognitivas por el demonio debía necesariamente consumir una cierta cantidad de energía que, en el balance de la operación, compensaba precisamente la disminución de entropía del sistema. En efecto, para que el demonio cierre la trampa con conocimiento de causa, es preciso que antes haya medido la velocidad de cada partícula de gas. Luego, toda medida, es decir toda adquisición de información, supone una interacción consumidora de energía. Este célebre teorema es una de las fuentes de las concepciones modernas relativas a la equivalencia entre la información y la entropía negativa."(Jacques Monod, 1971, p.71)
Hasta este momento, Monod no ha hecho otra cosa que resumir los conceptos ya estudiados por nosotros. Pero lo que sigue en el texto es de la máxima importancia:
"Este teorema nos interesa en nuestro caso por el hecho de que las enzimas ejercen precisamente, a escala microscópica, una función creadora de orden. Pero esta creación de orden, como hemos visto, no es gratuita; ella tiene lugar a expensas de un consumo de potencial químico. Las enzimas en definitiva funcionan exactamente a la manera del demonio de Maxwell corregido por Szilard y Brillouin, drenando el potencial químico en las vías escogidas por el programa del que ellas son las ejecutantes".(Los destacados son nuestros.) (Jacques Monod, 1971, p.71)
Es sugerente que Monod mencione la palabra "programa", al referirse a las enzimas. El "programa enzimático", por denominarlo de alguna manera, no es otro que la Información que la enzima trae consigo desde su biosíntesis proteica a partir del genoma.
Del texto anterior parece derivarse que la única fuente del orden mediado por las enzimas, surge a partir de lo que Monod llama el "potencial químico". Pero es evidente que el potencial químico no explica la existencia del programa, sólo explica su ejecución. En otras palabras, el programa -o sea, el orden- preexiste, a través de las enzimas, a la acción de ordenar.
Se podría comparar a la acción de ordenar un aposento. Es verdad que el trabajo realizado no sólo tiene un costo en energía, sino que sería imposible sin ese gasto energético. Pero este ejemplo nos muestra que hay algo más que es necesario para llevar a cabo dicha acción. Ese algo más es el tipo de orden que el ejecutante del trabajo tiene en su mente. Ése, exactamente, es el programa.
Pero no debemos confundirnos con este ejemplo en particular, ya que el orden en cuanto cierta idea de orden es un ente mental que existe exclusivamente porque existen seres humanos capaces de pensarlo.
Como explicábamos en nuestro trabajo de investigación Una nueva teoría acerca de las "diluciones homeopáticas", se suele hacer uso de un concepto antropomórfico de Información –como lo muestra el ejemplo del "demonio" de Maxwell, por otra parte-.
Al igual que sucede con el resto de la naturaleza, también en el caso del ser humano el programa, vale decir, la idea de orden que tenga –cualquiera que sea- es siempre producto de alguna Información activa. El orden no es creación humana. En cambio, se admite acríticamente que ciertos programas pudieran ser una creación exclusiva del cerebro humano. En realidad, ningún programa es Información activa, sino su consecuencia, o sea, es siempre Información pasiva. Ahora, lo que es propio del ser humano respecto de cualquier programa, es que tiene la capacidad de seguirlo o no. Se trata aquí del uso humano de la Información, pero esta misma no es un patrimonio exclusivo del ser humano ni mucho menos.
La diferencia más significativa que tiene la Información tal cual es usada por el ser humano, en relación con la Información tal cual se presenta espontáneamente en el mundo, está en el empleo teleológico que le da –es decir, en función de metas, y por tanto del futuro-. En cambio, para los animales, las plantas y los microorganismos así como para las enzimas, el futuro simplemente no existe.
Sin duda que la Información almacenada en una enzima ya viene con ella y no depende del potencial químico sino en un sentido muy restringido, en el único sentido de que, al hacerse activa esa Información, usa la energía interna del sistema –la energía presente en la célula- para ejecutar su acción.
Ahora bien, si comparamos dos programas (softwares), uno de ellos con más bits que el otro –es decir, con mayor cantidad de información-, podremos observar que posee, a consecuencia de ello, una capacidad también mayor de realizar trabajo. En un lenguaje muy sencillo diríamos que "se pueden hacer más cosas con él". Éste es un hecho que merece un mayor comentario.
La diferencia en cantidad de información trasunta una diferencia de energía potencial entre ambos programas –lo cual se expresa en la cantidad de trabajo que se puede realizar con cada uno de ellos-. ¿De dónde surge esa diferencia cuantitativa de energía?
Como ya sabemos, toda adquisición de información supone una interacción consumidora de energía. Podemos, entonces, establecer el siguiente principio: hay una equivalencia entre la cantidad de información obtenida y la energía consumida en su consecución.

Sin embargo, la cantidad de información adquirida –para conseguir la cual se necesitó realizar cierto trabajo, es decir, gastar una cierta cantidad de energía-, corresponde a un cierto determinado nivel de complejidad del sistema mismo acerca del cual se adquirió dicha cantidad de información.
Por ejemplo, la compleja estructura terciaria de una determinada enzima, es la causa de que necesitemos gastar una cierta cantidad de energía para obtener la cantidad de información con la cual la representamos.
Entonces el principio de equivalencia posee otra faceta: se trata de la equivalencia entre la cantidad de información que realmente hay allí, en el sistema en estudio, y la energía gastada en adquirir dicha cantidad de información.
La cantidad de información, entonces, mide la adquisición, por parte de un sujeto (o sea, de manera subjetiva), de aquello que, desde la perspectiva del sistema mismo (o sea, de manera objetiva), es Información.
Podríamos decir que la Información es la disposición que tiene el sistema en estudio, para producir una determinada cantidad de información en el sujeto.
De manera que esa disposición es la energía, propia del sistema, que es cuantitativamente equivalente a la energía mínima necesaria para adquirir la cantidad total de información del sistema. En consecuencia, esa energía potencial debe considerarse en el balance final de energías del sistema.
Así, por ejemplo, en la acción enzimática, la energía potencial que la enzima aporta al complejo enzima-sustrato es equivalente a la energía de activación que la reacción química catalizada requeriría en ausencia de enzimas. Pero se trata de una energía no-degradable (que no se consume).
Hablamos de una energía que no se degrada porque pertenece a la estructura fundamental del sistema que sea el caso –en este caso, a la enzima-, vale decir, que sin esa energía el sistema se desintegraría. Esa energía no-degradable es Información.
Se trata de una energía que pertenece al sistema y que es independiente del sujeto, pero que implica un trabajo potencial que puede ponerse de manifiesto al interactuar con algún sujeto, y que puede igualmente ponerse de manifiesto al interactuar con otros objetos –caso de la enzima al interactuar con su sustrato-.
Pues bien, la energía que sí se degrada es la energía aportada por el sujeto que mide el sistema –que adquiere información acerca de él-, en el proceso de interacción; o aquella aportada por el objeto (y su entorno) que sea capaz de interactuar con ese mismo sistema –caso del sustrato respecto a la enzima-. En este último caso, se trata del potencial químico al cual se refiere Monod.

LA ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA

Comencemos con una cita de Jacques Monod:
"Se puede, sin simplificar casi, admitir que cada enzima, en el organismo, ejerce su actividad catalítica en un solo punto del metabolismo. Es ante todo por su extraordinaria electividad de acción que las enzimas se distinguen de los catalizadores no biológicos empleados en laboratorio o en la industria. Entre estos últimos los hay muy activos, es decir capaces en muy pequeña cantidad de acelerar considerablemente diversas reacciones. Ninguno de estos catalizadores, no obstante, se aproxima en especificidad de acción a la enzima más vulgar.
Esta especificidad es doble:

1. Cada enzima no cataliza más que un solo tipo de reacción.

2. Entre los cuerpos, a veces muy numerosos en el organismo, susceptibles de sufrir este tipo de reacción, la enzima, por regla general, no es activa más que con respecto a uno solo".(Jacques Monod, 1971, pp.60-61)

Sin duda que la especificidad de la acción enzimática es lo más misterioso de su conducta biológica. Todavía más si se piensa en que están controladas por el genoma, lo que significa que es una especificidad adquirida a través de la evolución. El genoma produce exactamente las enzimas que se requieren.
El mecanismo de formación del complejo enzima-sustrato implica no solamente que, para cada caso considerado en sí mismo, la enzima actúa específicamente sobre su sustrato; sino que implica también que existen proteínas controladas genéticamente que presentan la disposición universal de actuar en presencia de un sustrato determinado -y sólo de ese sustrato- y también de una manera determinada. O sea, hay una Información biológica.
Ciertamente que la adquisición evolutiva de un mecanismo enzimático general, como el implicado por la operación de la Información de la enzima, es mucho más probable –y eficiente- que la adquisición evolutiva de innumerables mecanismos parciales restringidos a cada enzima en particular.
Tal vez sea posible encontrar una explicación para cada caso individual de especificidad, explicación que variará de caso en caso, pero no parece ser posible encontrar una explicación fisicoquímica que sea universal, o sea, que de cuenta de todo tipo de especificidad, tanto real como posible.
"Las interacciones que se establecen entre la enzima y el sustrato para formar el complejo son de diversa índole en cada caso particular, de acuerdo con la estructura del sustrato y del sitio de unión en la enzima." (El segundo destacado es nuestro.) (Hermann Niemeyer, 1974, p.99)
Vale decir, no parece existir un concepto general de especificidad biológica. Se ha recurrido a los más diversos factores para explicar la disminución de la energía de activación (cercanía de grupos reaccionantes, orientación de ellos, influencias inductivas o de otra naturaleza, etc.), que justificarían esta especificidad.
En otras palabras, se razonaría así: como la enzima tal presenta las características físico-químicas que permiten que la formación del complejo con tal sustrato sea posible, quiere decir entonces que dicha enzima presenta especificidad con ese tal sustrato.
Sin reparar en que no es porque existen tales factores que la enzima es específica, sino que porque es específica es que presenta tales factores.
Y que es precisamente la formación en general de cualesquiera sea el complejo lo que hay que explicar, o sea, el porqué cada enzima en cada caso particular presenta tales condiciones favorables a la formación del complejo.
No es, en resumen, la formación del complejo enzima-sustrato –con las condiciones que lo hacen posible- la causa de la especificidad, sino su efecto.
La teoría de la llave-cerradura es, más allá de su insuficiencia explicativa (se sabe que no explica todos los casos de actividad enzimática), una buena demostración de este error de perspectiva. La llave coincide con su cerradura por razones particulares de cada llave y de cada cerradura.
Porque la llave es así y así y porque la cerradura es así y así, entonces ambas coinciden. De la misma manera, como enzima y sustrato afortunadamente coinciden se forma el complejo enzima-sustrato.
Pero esta explicación desconoce el hecho de que entre el sitio activo de la enzima y el sustrato existe, desde antes de la formación del complejo, una semejanza estructural que permite que la formación de ese complejo sea posible.
La metáfora de la llave y la cerradura resulta comprensible porque, en algún momento de la historia humana, un determinado ser humano inventó el sistema dentro del cual la llave y la cerradura y la adecuada articulación entre ambas tiene sentido.
La forma particular de cada llave, así como la forma particular de cada cerradura y, además, la coincidencia entre ellas, se entienden solamente a partir de la idea que esta invención viene a consumar –por ejemplo, la idea de proporcionar seguridad-.
Pero, que determinado sustrato coincida tan perfectamente con el sitio activo de una también determinada enzima, requeriría que un cerrajero suprahumano lo haya creado así ex profeso, y así para cada caso.
De otra manera, ¿por qué cada uno de los innumerables casos coincidirían en este afortunado resultado único, y haciéndolo además por tan diferentes caminos (o mecanismos)?
¿No sería más simple –y, por tanto, más probable- un mecanismo común a todos los casos?
Es decir, la explicación de cada caso en particular nos parece razonable sólo porque, inadvertidamente, los vemos como casos parciales de una idea general. Mas esta idea general no existe, es sólo una metáfora, luego lo único que encontramos es una cantidad gigantesca de explicaciones aisladas (una por cada enzima).
El reconocimiento de esta incoherencia ha dado lugar, probablemente, a la necesidad de plantear una nueva hipótesis respecto a la formación del complejo enzima-sustrato:
"La fijación del sustrato en una enzima representaría fuerzas adicionales a las propias de la proteína que contribuirían a dar una determinada conformación a la enzima y a configurar con precisión el sitio activo (hipótesis del encaje inducido, de Koshland)." (Hermann Niemeyer, 1974, p.99)
Esta hipótesis no hace otra cosa, según nuestro criterio, que mostrar el poder ejecutivo de la Información. Las "fuerzas adicionales a las propias de la proteína" son la expresión del efecto que la Información enzimática produce en el sustrato al interactuar con él.
Esta semejanza estructural a la que hacíamos referencia hace un momento, es, en último término, una semejanza informacional entre la enzima y su sustrato que está determinada genéticamente. El significado de la Información enzimática es su sustrato. Se trata de lo que Monod llama la "propiedad estereoespecífica", es decir, "su capacidad de ‘reconocer’ a otras moléculas según su forma, que es determinada por su estructura molecular. Se trata, literalmente, de una propiedad discriminativa (sino ‘cognitiva’) microscópica". (Jacques Monod, 1971, p.58)
Se podría decir que esta semejanza informacional constituye la expresión más importante de la adaptación del organismo al medio.
Existe sin duda una estrecha relación de semejanza entre las proteínas endógenas y las diversas moléculas exteriores, o, más propiamente, entre las Informaciones del genoma y las Informaciones ambientales.
Alguna luz acerca de lo que llevamos dicho, puede arrojar el siguiente hecho. Según un estudio del Instituto de Antropología Evolutiva de Leipzig, las diferencias entre el ser humano y su pariente más próximo, el chimpancé, no están determinadas por los genes -que ambas especies comparten en un 98,7%-, sino por las proteínas que dichos genes sintetizan.
En otras palabras, y según como nosotros interpretamos este hecho, el genoma tanto del ser humano como el del chimpancé serían extremadamente parecidos porque almacenan casi las mismas Informaciones. Sin embargo, muchas de esas Informaciones permanecerían en el chimpancé en estado latente, y de ahí que produzca menos proteínas que el ser humano.
También sería comprensible desde esta perspectiva, que, de la mayor cantidad de proteínas producidas por el ser humano, la mayoría sean proteínas cerebrales. El impacto de la cultura sobre el cerebro no puede ofrecer ningún tipo de dudas. Vale decir, el cerebro del chimpancé se enfrenta a desafíos mucho menos ricos –especialmente en variedad- que el cerebro del ser humano; o sea, las Informaciones genéticas humanas son disposiciones que encuentran una mayor cantidad de receptores disponibles en su entorno cultural para su acción.
En breve, hay en él un mayor número de Informaciones activas en forma de proteínas y, por tanto, de enzimas. La diferencia cualitativa más concreta entre el ser humano y el chimpancé está, entonces, principalmente en las enzimas.
Ahora bien, volviendo de esta digresión, digamos que la verdadera explicación del mecanismo enzimático es, para nosotros, la siguiente: el complejo se constituye a raíz de que la enzima elige su sustrato porque posee la Información correspondiente a él. La Información que la enzima posee le hace actuar en presencia del sustrato adecuado y de una manera predeterminada.
Y sólo una vez formado el complejo enzima-sustrato, la energía interna del sistema puede ser utilizada para acelerar la velocidad de la reacción química que sea el caso.
De manera, entonces, que una disposición tan improbable como puede ser la disposición a actuar específicamente para formar un complejo exclusivamente con un determinado sustrato, se ha convertido en una disposición altamente probable plasmada en una estructura enzimática. Lo que en su origen pudo ser alguna vez un descubrimiento de la vida, ha pasado a ser una adquisición capaz de transmitirse genéticamente.
La Información perdura a través de las generaciones sin destruirse jamás, de genoma en genoma, y se actualiza por medio de las enzimas durante la vida de cada individuo. No son las moléculas de ADN o de ARN ni tampoco las moléculas proteicas las que permanecen en el tiempo sino la Información (pues las enzimas se degradan y sintetizan constantemente). Frente al cambio molecular, la persistencia de la Información asegura la identidad biológica.

LA ESPECIFICIDAD COMO MANIFESTACIÓN DE LA INFORMACIÓN

Siendo el fenómeno de la especificidad lejos el más significativo con respecto a la acción de las enzimas, y aun a riesgo de repetirnos, examinaremos críticamente a continuación las conclusiones de un texto de Bioquímica muy importante.
"Hay dos principios fundamentales que están interrelacionados y que proporcionan una explicación general de cómo funcionan las enzimas. Primero, el poder catalítico de las enzimas proviene en último término de la energía libre emitida al formarse los múltiples enlaces débiles e interacciones que se producen entre la enzima y su sustrato. Esta energía de fijación proporciona tanto especificidad como catálisis. Segundo, las interacciones débiles son óptimas en el estado de transición de la reacción; los sitios activos de las enzimas son complementarios no a los sustratos per se, sino a los estados de transición de las reacciones que catalizan." (Los destacados son nuestros.) (A. Lehninger, D. Nelson, M. Cox, 1995, p. 205)
El primer principio enunciado nos merece el siguiente comentario:
Se sostiene que la energía de fijación –o sea, la energía proveniente de la interacción enzima-sustrato-, es la principal fuente de la energía libre usada para disminuir la energía de activación de cada reacción.
Si antes de la formación del complejo enzima-sustrato, las moléculas de agua como disolvente se ordenaban alrededor del soluto con sus puentes de Hidrógeno (capa solvatada), pasan luego a ser desplazadas por la enzima (desolvatación) que, con sus enlaces no-covalentes (puentes de Hidrógeno e interacciones iónicas, hidrofóbicas y de van der Waals), estabiliza el sistema de una mejor manera.
Y se supone que la suma de las energía libres liberadas por este proceso, las que consideradas individualmente son muy pequeñas, sí serían suficientes para desencadenar la reacción química que sea el caso.
Sin embargo, el punto clave es el siguiente: si se afirma que la energía de fijación es, a la vez, la explicación de la catálisis y de la especificidad, algo queda sin explicación.
Veamos, si se considera que "la especificidad se refiere a la capacidad de una enzima de discriminar entre dos sustratos competitivos", entonces esta capacidad de discriminación se explica porque "si el sitio activo de una enzima tiene grupos funcionales ordenados de manera óptima para formar una serie de interacciones débiles con un sustrato determinado en el estado de transición, la enzima no podrá interaccionar tan bien con ningún otro sustrato". (A. Lehninger, D. Nelson, M. Cox, 1995, p. 207)
Pero el decir que "la enzima no podrá interaccionar tan bien con ningún otro sustrato" es una expresión sinónima de "la enzima presenta una especificidad por ese determinado sustrato". Es decir, no se ha explicado nada. Lo que hay que explicar es el porqué el sitio activo de la enzima presenta, en cada caso, las condiciones óptimas para que determinado sustrato, y sólo ese sustrato, pueda interactuar tan eficazmente.
En cambio, si partimos de la especificidad, podremos explicar que es precisamente porque presenta esa especificidad que su "sitio activo tiene los grupos funcionales ordenados de manera óptima para formar una serie de interacciones débiles con" ese determinado sustrato. Y así formará tantas interacciones débiles como sean necesarias para cumplir su cometido.
Ahora bien, si la suma de las energías libres liberadas al formarse el complejo enzima-sustrato mediante enlaces no-covalentes, es la explicación de la catálisis misma, o sea, de la reducción de la energía de activación requerida por la reacción química correspondiente, entonces la catálisis enzimática será también una consecuencia de la especificidad.
De otra forma, se trataría de dos hechos azarosos que, increíblemente, se reúnen para hacer posible la existencia de la catálisis enzimática. Por un lado, el hecho de la especificidad, y, por otro lado, el hecho de poseer la cantidad precisa de energía libre requerida.
Nosotros pensamos que, en primer lugar, la Información explica la especificidad, y ésta explica la formación del complejo enzima-sustrato; luego, al formarse este complejo, la suma de las energías libres liberadas podría, consecuentemente, ser quizá una explicación de la catálisis enzimática.
Con respecto al segundo principio formulado, debemos decir lo siguiente:
Si el sitio activo de la enzima "tiene los grupos funcionales ordenados de manera óptima para formar una serie de interacciones débiles con un sustrato determinado", eso ya requiere de una explicación.
Ahora, si agregamos que los sitios activos de las diferentes enzimas son complementarios no a los sustratos tales cuales son en sus estados estables, "sino a los estados de transición de las reacciones que catalizan", es todavía más necesario encontrar una explicación.
Y la explicación que nos parece más razonable es aquella que considere un concepto –como el concepto de Información- que explique cómo puede ser posible que los grupos funcionales del sitio activo de la enzima sean, en cada caso, los exactamente adecuados. No puede ser simple coincidencia que esos grupos funcionales correspondan a los que cada sustrato requiere, no en sus estados estables sino en sus estados de transición, y con el conjunto de las interacciones débiles que, también exactamente, se requieren desde un punto de vista energético.
En cambio, la Información puede explicar –por la disposición que presenta a unirse con un determinado sustrato- la formación del complejo enzima-sustrato, el cual presentará necesariamente, a consecuencia de ello, en el sitio activo de la enzima "los grupos funcionales ordenados de manera óptima para formar una serie de interacciones débiles con" ese "sustrato determinado en el estado de transición".
Un último punto que nos gustaría tratar, antes de pasar al tema netamente médico, es el siguiente: la importancia del agua.
No solamente el sustrato posee una capa solvatada que lo envuelve sino que esto también es cierto con respecto a la enzima. Pues bien, el agua participa con toda seguridad en la transmisión de la Información que pone en contacto a la enzima con el sustrato.
Los puentes de Hidrógeno de los polímeros acuosos, cumpliendo un papel parecido al que cumplen en la preparación de las "diluciones homeopáticas", entran en resonancia con los enlaces no-covalentes tanto del sustrato como de la enzima.
De esta manera cumplen la función de medio de transmisión de la Información, al permitir que las resonancias se difundan a través del medio acuoso celular. Podemos esperar, entonces, que el acercamiento entre enzima y sustrato se realice de una forma más fácil y más rápida.

LAS PATOGENESIAS Y LA INFORMACIÓN

Hasta aquí hemos examinado la acción enzimática bajo el supuesto de la perfecta salud. Pero sabemos por dolorosa experiencia que no siempre es así. Que existen las enfermedades y que el ser humano ha respondido a ese reto por medio de la Medicina.
Samuel Hahnemann, un genio de la Medicina, a quien no se le ha hecho el reconocimiento universal que se merece, creó la Homeopatía.
Mas no se trata de una terapéutica más, sino de toda una nueva concepción acerca de la salud y la enfermedad. Sin embargo, la Homeopatía, más allá de sus indiscutibles éxitos terapéuticos, presenta en sus fundamentos misterios que es preciso aclarar.
Uno de estos misterios es: ¿qué es aquello que hay físicamente en una "dilución homeopática", más allá de su efecto biológico y de su efecto terapéutico? La respuesta a esta pregunta la dimos en Una nueva teoría acerca de las "diluciones homeopáticas".
Otro misterio tiene que ver con la ley que sirve de fundamento a su acción terapéutica, la ley de los semejantes. En ¿Es la llamada "ley de los semejantes" una ley científica?, procuramos mostrar que se trata de una ley auténticamente científica.
Y el tercer misterio que encierra la Homeopatía guarda relación con su efecto a nivel biológico. Al esclarecimiento de este misterio hemos dedicado la presente investigación.
Habiendo ya explicado –esperamos que satisfactoriamente- el mecanismo de acción enzimática, nos queda aún por explicar de qué manera el medicamento homeopático, al actuar como una